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亲和力(Affinity)在生物化学和分子生物学中指两个或多个分子间结合的强度,通常用来描述配体(ligand,如药物、激素、抗体等)与受体(receptor,如蛋白质、核酸、糖分子等)结合时的偏好程度。亲和力反映了两者形成稳定复合物的能力,是评价药物分子与靶标分子相互作用的关键参数之一。
亲和力通常通过测量结合常数(dissociation constant, Kd或Ki)来量化,Kd值越小,表明亲和力越大,即配体与受体结合得越牢固。在药物研发中,高亲和力的化合物通常被视为潜在的有效药物候选者,因为它们更可能与目标受体紧密结合,从而发挥治疗作用。
亲和力检测的方法有很多,包括但不限于:
● 表面等离子共振(Surface Plasmon Resonance, SPR)
● 生物层干涉(Bio-Layer Interferometry, BLI)
● 同位素稀释热泳动(Isothermal Titration Calorimetry, ITC)
● 荧光共振能量转移(Fluorescence Resonance Energy Transfer, FRET)
● 时间分辨荧光共振能量转移(Time-Resolved Fluorescence Resonance Energy Transfer, TR-FRET)
● 酶联免疫吸附测定(Enzyme-Linked Immunosorbent Assay, ELISA)
这些技术广泛应用于药物筛选、抗体亲和力成熟、蛋白质相互作用研究等诸多领域。
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